アミノ酸組成

I型コラーゲンのコラーゲン領域のアミノ酸組成はグリシン残基が1/3を占め、プロリン及びヒドロキシプロリン残基を合わせて21%、アラニン残基が11%とかなり偏った構成となっている。またコラーゲンに特有のアミノ酸残基として3-および4-ヒドロキシプロリン、5-ヒドロキシリジン残基などがある。これらは通常のプロリン・リジン残基に水酸基が小胞体内での酵素によって翻訳後に修飾されたもので、他のタンパク中にはほとんど含まれない。3-ヒドロキシプロリン残基は、Gly-Xaa-Yaa-の繰り返し配列のXaaの位置に、4-ヒドロキシプロリン残基とヒドロキシリジン残基はYaaの位置にある。4-ヒドロキシプロリン残基量の測定から、動物組織のおよそのコラーゲン量を推測することができる。ヒドロキシプロリン残基は、コラーゲンの3本鎖らせん構造を安定化させる働きがある。ヒドロキシリジン残基の生理的な機能の詳細は明らかになっていないが、分子間架橋に関与して細胞外マトリックスを安定化させている。ヒドロキシリジン残基やヒドロキシリジン糖に修飾されるYaaのリジン残基の位置はランダムではない[2]。

ヒドロキシプロリン・ヒドロキシリジン残基はいずれもタンパク合成の際に組み込まれるのではなく、まずそれぞれプロリン・リジン残基の形で合成され、タンパク鎖が形成された後で小胞体内で酸化酵素により付加される(翻訳後修飾)。またこの反応の際にはビタミンCを補酵素として、鉄を補因子として必要とするため、L-グロノラクトンオキシダーゼ遺伝子の活性がないヒトではビタミンC欠乏によって正常なコラーゲン合成ができなくなり、壊血病を引き起こす。